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谷氨酰胺轉氨酶又稱轉谷氨酰胺酶（TG酶）是由331個氨基組成的分子量約38000的具有活性中心的單體蛋白質，其可催化蛋白質多肽發生分子內和分子間發生共價交聯，從而改善蛋白質的結構和功能，對蛋白質的性質如：發泡性，乳化性，乳化穩定性，熱穩定性、保水性和凝膠能力等，進而改善食品的風味、口感、質地和外觀等。傳統肉類加工工藝通常加入大量的鹽和磷酸，以提高其持水力、連貫性和質地。近期，少鹽少磷酸的食物被廣泛推廣，但其質地和物理性質都不盡如人意。TG酶可以替代部分通常肉制品加工中添加的品質改良劑—磷酸鹽，生產低鹽肉制品。可應用于水產加工品、火腿、香腸、面類、豆腐等等。TG酶在40～45℃、pH6-7的條件下，只需添加0.1-0.3%的量，即可達到明顯的效果。

酶與底物的每一次碰撞都會導致底物被催化，因此產物的生成速率不再為反應速率所主導，而分子的擴散速率起到了決定性作用。酶的這種特性被稱為“催化性”或“動力學性”。相關的酶的例子有磷酸丙糖異構酶、碳酸酐酶、乙酰膽堿酯酶、過氧化氫酶、延胡索酸酶、β-內酰胺酶和超氧化物歧化酶。

米氏方程是基于質量作用定律而確立的，而該定律則基于自由擴散和熱動力學驅動的碰撞這些假定。然而，由于酶/底物/產物的高濃度和相分離或者一維/二維分子運動，許多生化或細胞進程明顯偏離質量作用定律的假定。 在這些情況下，可以應用分形米氏方程。